Anticorpi e Antigeni

 

Nelle immunoglobuline o anticorpi sono cosi definiti a seconda se si trovano su un linfocita B vergine oppure nel siero, sono proteine con una struttura quaternaria che conferisce una forma a "Y". Gli anticorpi hanno la funzione, nell'ambito del sistema immunitario, di neutralizzare corpi estranei come virus e batteri, riconoscendo ogni determinante antigenico o epitopo legato al corpo come un bersaglio. abbiamo una porzione costante per le diverse classi delle immunoglobuline, più la porzione terminale della catena pesante e la catena leggera che sono porzioni variabili. Nelle immunoglobuline, il fab è il frammento antigene binding cioè il frammento che lega l'antigene, invece il frammento fc è il frammento cristallizzabile; abbiamo la catena pesante e la catena leggera, (L sta per light)  (H sta per heavy).

Ruolo degli anticorpi

 

Sono molecole prodotte dai linfociti B in risposta ad un antigene, e sono capaci di formare un legame specifico con I' antigene che li ha indotti. Sono delle proteine dal punto di vista biochimico. Non sono tutte uguali, nell' uomo ne conosciamo cinque classi principali che hanno delle proprietà sia chimico-fisico che biologiche una diversa dall' altra e si distinguono in base alla struttura primaria delle catene pesanti; abbiamo 5 catene pesanti, gamma, alfa, delta, epsilon, miu, per questo motivo in base alla catena individuata con le lettere dell' alfabeto greco individueremo immunoglobuline di tipo G, A, M, D, E. Ognuna di queste ha anche delle sottoclassi. Dal punto di vista fisico, sono diverse. Intanto le immunoglobuline sono sempre formate dalla sub unità Y rovesciata. Però, le IgG sono sempre monomeriche, altrettanto le IgE IgD, invece le IgM quando sono solubili spesso sono rappresentate da un pentagono unito tra loro attraverso le code delle immunoglobuline, il frammento fc, la parte della porzione variabile esterno per riconoscere I' antigene. Anche le IgA sono particolari, hanno caratteristiche rilevanti; possono essere monomeriche o in forma trivalente, ma di solito il più delle volte sono in forma dimerica, sono due immunoglobuline legate; questa la loro struttura nella loro forma solubile, cioè nella forma che circola nel nostro organismo. Le immunoglobuline sono in quantità diverse a seconda della sottoclasse; la percentuale maggiore di immunoglobuline che abbiamo nel nostro organismo è rappresentato dalle IgG che sono presenti prevalentemente nel siero quindi nel sangue. Ha 4 sottoclassi e sono monomeri.
IgA: le troviamo anche nel siero ma solo in tracce, rappresentano totalmente il 10-15 % delle nostre immunoglobuline, Sono dette immunoglobuline secretorie ; sono presenti sulle mucose e anche in vari liquidi biologici quali varie secrezioni del nostro organismo, ad esempio il latte stesso. In generale, tutti i liquidi associati alle mucose, muco, saliva, lacrime, troviamo IgA. Funzione quindi importantissima, abbiamo parlato delle mucose come vie di ingresso dei vari microorganismi. Queste immunoglobuline ci difendono quindi parecchio.
IgM: sono presenti nel siero e sulla superficie dei linfociti b; sono in misura ancora minore, 5 - 10 % delle nostre immunoglobuline. Possono essere innalzate in alcune fasi della risposta immunitaria. Sono le prime rilasciate da un linfocita b che vede l'antigene. In altre parole, se noi abbiamo un'infezione per un germe qualsiasi, un' influenza, vogliamo vedere se c'è un infezione particolare, se troviamo nel siero dei pazienti un alto tasso di IgM specifico, le possibilità sono due : o I 'infezione è in corso o è comunque risolta di recente, perché le IGM sono le prime immunoglobuline ad essere secrete caso di infezione, dopo di che c’è uno switch da parte della cellula, la quale non produrrà più IgM ma produrrà lgG. Se un paziente.invece, ha un alto tasso di immunoglobuline anti-germe perchè si è immunizzato troviamo un altro tasso di IgG e ciò significa che l'infezione non è in atto ma ndica che c'è stato un pregresso contatto e quindi il soggetto è immunizzato verso quel germe, verso quel virus; se invece troviamo le IgM, si tratta di un'infezione già risolta d recente o più spesso si tratta di un'infezione in corso.
IgD: non sono in circolo se non in tracce, insieme alle IgM sono presenti sulla superfìcie deì linfociti B.
IgE : generalmente non sono presenti ma solo, in tracce, se le troviamo in circolo  si tratta di soggetti allergici che hanno un aumento di questa classe di immunoglobuline e si innalzano durante una crisi allergica oppure parassitaria. Le IgE fisiologicamente ci difendono dai parassiti, questa è la loro funzione. non causano allergie, attenzione! Esistono per difenderci dai parassiti. Quindi due cause per I' alto tasso di IgE.
 Le IgG: sono le uniche che attraversano la barriera placentare: nei primi mesi d vita il nascituro non ha un sistema immunitario sviluppato e la lunga protezione che avrà nei primi mesi sarà data dalle immunoglobuline IgG che sono state trasferite attraverso la placenta dalla madre al feto. In passato le immunoglobuline si trasferivano da un soggetto ad un altro.

Funzione delle immunoglobuline

Riconoscono potenziali patogeni o sostanze prodotte da patogeni,come ad esempio tossine, per esempio come nel caso del tetano, che è una  malattia è data una tossina che ha un effetto tossico sul sistema nervoso quindi le immunoglobuline riconoscono il microorganìsrno ma anche le sostanze nocive prodotte dal microorganismo stesso. Legandosi, neutralizzano la molecola la quale non riuscirà a legarsi più al recettore; ma il virus o il microorganismo stesso verrà neutralizzato. Se si tratta di più consistenti come i batteri, allora/saranno legati e tenderanno a precipitare/ad essere fagocitati con immunocomplesso
Funzioni.
Neutralizzano patogeni o sostanze prodotte dai patogeni impedendo che queste possano continuare la loro vita patogena. Possono anche essere utili nell'eliminazione delle cellule infettate o di cellule che vengono riconosciute pericolosa dal nostro organismo. Quindi o neutralizzazione diretta, attaccandosi ai microorganismi, o tramite l'attivazione del complemento.

Immunocomplessi ed opsonizzazione.

Ci può èssere anche una buona riposta anticorpale nei confronti dell'antigene; in ogni caso è questo il motivo delle due braccia, perché avendo due braccia posono legare più antigeni contemporaneamente, a quel punto un'altra immunoglobulina può legare l'altro antigene, non necessariamente in forma a cerchio, può essere anche concatenata, in ogni caso si deve chiudere e da ponte abbiamo I'antigene e dall' altra parte altrettanto. Quindi in presenza di una buona risposta anticorpale e se c'è sufficiente quantità di antigene, si formano questi grossi immunocomplessi che precipitano nei tessuti a livello capillare dove vengono eliminati dalle cellule dello stesso sistema immunitario. Di fatto viene eliminato fisicamente dalle cellule dell’immunità innata tramite I’opsonizzazione. Per questo non è necessario che ci sia l’immunocomplesso, anche un singolo anticorpo legato al antigene anche quello è un immunocomplesso. In linea di massima l’immunocomplesso in presenza di insufficiente antigene tende a creare macromolecole.  Anche il singolo, un antigene qualsiasi, viene ricoperto da anticorpi e avviene I’ opsonizzazione che è la possibilità da parte di cellule che esprimono recettore per la coda delle immunoglobuline quindi quel frammento fc di cu parlavamo, il frammento cristallizzabile. I macrofagi ma anche altre cellule hanno il recettore per la coda delle immunoglobuline. Se un anticorpo ha legato con la sua porzione variabile l'antigene, poi per la coda potrà essere attratto sulla superficie delle dell'immunita’ innata, i macrofagi sono molto attivi in quésto e si forma una fagocitosi o endocitosi recettore mediata. Così eliminiamo i possibili batteri, i virus creando un immunocomplesso, quindi queste cellule sono bene equipaggiate per riconoscere la coda delle immunoglobuline. Questo fenomeno prende il nome di opsonizzazione.
I frammenti fc delle immunoglobuline sono di vari tipi: cd64, cd32, cdl6.
Cd è un termine che significa Cluster of differentiation. Significa che a un certo punto la quantità molecole era talmente ampia con nomi cosi complessi che si è deciso di renderla omogenea anche perché si chiamavano in più modi ed allora la maggior parte prevalentemente di molecole superfice vengono identificate con quesito ed. Siamo arrivati oltre i cd300.  Se vogliamo riconoscere i linfociti di un paziente andremo a ricercare questa molecola per capire di quale linfocita si tratta, per esempio in una neoplasia.  Questo vale generalmente per molecole di superfìcie. È una sorta di catalogo. Le immunoglobuline  aiutano anche ad eliminare le cellule infette.
 

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